肌原纤维蛋白具有良好的凝胶能力和水结合能力，加热可诱导形成凝胶。热凝胶化过程涉及蛋白受热变性展开，包括蛋白的构象变化、疏水相互作用以及氢键、二硫键等相互作用，随后蛋白之间发生聚集，形成有序的三维网状结构，因此温度是肌纤维蛋白凝胶特性的最重要影响因素之一。凝胶性能会直接影响肉制品的嫩度、咀嚼性、保水性和颜色等品质，这些变化最终决定了产品的品质和口感。柔软多汁的质地是影响消费者对熟肉制品选择和接受的主要因素，因此肉类加工业的目标是在确保并增强理想感官属性的同时，改进加工工艺生产安全的消费产品。
肌肉的来源和类型也影响其凝胶特性。目前，肌原纤维蛋白的热凝胶特性也已在不同物种中被广泛研究，尽管大多数肉类产品具有相似的蛋白组分，但肌原纤维蛋白的胶凝特性却有所不同，而关于鸭肉肌原纤维蛋白凝胶特性尚需进行深入研究。麻鸭品种优良，具有肉质细嫩、味道鲜美的特点，其蛋白含量高于鸡肉、羊肉等禽畜肉，宜加工为既营养又易于消化吸收的鸭肉制品，具有广阔的发展前景。因此，研究不同加热温度对麻鸭肌原纤维蛋白凝胶特性及其结构的影响，阐明二者变化之间的内在联系，有助于优化麻鸭肌原纤维蛋白凝胶工艺条件、补充和完善麻鸭肌原纤维蛋白凝胶理论。
宁波大学浙江省动物蛋白食品精深加工技术重点实验室的王正雯、潘道东*湖北周黑鸭企业发展有限公司的田宏伟等人以麻鸭胸脯肉为研究材料，利用拉曼光谱、质构分析仪、扫描电子显微镜等研究不同加热温度下肌原纤维蛋白二级结构、凝胶质构特性和微观结构的变化；探讨加热温度对麻鸭肌原纤维蛋白二级结构和凝胶特性的影响，并分析蛋白结构与凝胶特性之间相关性，以期为拓展鸭肉制品的工业应用提供理论依据。1加热温度对麻鸭肌原纤维蛋白凝胶特性的影响
如图1A所示，麻鸭肌原纤维蛋白凝胶保水性随加热温度的升高呈先上升后下降趋势。加热温度为50℃时保水性最低，由于肌球蛋白变性温度至少为68℃，肌球蛋白重链及头部尚未形成凝胶结构。加热温度为60～70℃时，肌球蛋白发生尾-尾聚集，初步形成凝胶，保水性显著升高（P＜0.05），于70℃时达到最大，表明肌球蛋白尾部相互结合已完成，形成有序的三维网状结构锁住水分，从而提高了凝胶保水性。加热温度进一步升高，麻鸭肌原纤维蛋白凝胶三维网状结构遭到破坏，肌纤维变性收缩失水，凝胶保水性迅速降低。
如图1B所示，凝胶硬度在50～80℃范围内逐渐增加，且在80℃时达到最大，随后急剧降低。凝胶弹性于70℃达到最大值，此时肌球蛋白尾-尾聚集完成，凝胶结构达到最佳状态。蛋白凝胶的黏性随着加热温度的升高，整体呈下降趋势（P＜0.05），说明加热使得蛋白的变性行为加剧，其刚性变大而导致黏性降低。
2加热温度对麻鸭肌原纤维蛋白表面疏水性的影响
结果显示，随着加热温度的升高，麻鸭肌原纤维蛋白表面疏水性逐渐增强（P＜0.05），在80℃时达到最大，随后略有下降，但降幅不显著。热处理会改变肌原纤维蛋白部分疏水氨基酸的暴露状态，导致其表面疏水性改变，而疏水相互作用是蛋白间的主要作用力，疏水基团暴露程度的增加可导致凝胶形成硬质结构，使得凝胶硬度与蛋白表面疏水性变化趋势一致。
3不同加热温度下麻鸭肌原纤维蛋白凝胶的超微结构
由图3可知，50℃时麻鸭肌原纤维蛋白凝胶尚未形成，蛋白结构分散；60℃形成的蛋白凝胶孔径均匀一致但较为松软，交联不紧密；70℃时蛋白充分变性并完成交联，形成紧凑细腻的三维网络结构；随着加热温度进一步升高，蛋白过度变性，凝胶结构逐渐被破坏，凝胶孔径变大甚至发生断裂，出现分离的片状结构。
4不同加热温度下麻鸭肌原纤维蛋白凝胶的拉曼光谱分析结果
通过分析蛋白拉曼光谱图中特征峰的峰位置、相对强度以及峰面积，可分析得到蛋白凝胶结构的变化。通过与文献比对，可对肽键骨架振动和氨基酸侧链光谱条带进行指认。
4.1热诱导凝胶过程中麻鸭肌原纤维蛋白二级结构的变化对麻鸭肌原纤维蛋白在～cm-1范围内的拉曼光谱进行去卷积和曲线拟合，如图4所示。以cm-1为中心最突出的波段（主导峰）归属于酰胺I带的振动，其主要涉及C＝O拉伸，其余低相对强度波谱主要涉及肽基团的C－N平面伸缩振动、Cα－C－N弯曲振动和N－H平面内弯曲振动。这些条带的确切位置取决于多肽链的二级结构，因此，可用于预测蛋白质的二级结构。酰胺I带中α-螺旋含量高的峰集中在～cm-1，β-折叠含量高的峰集中在～cm-1，而无规卷曲与β-转角的峰分别集中在～cm-1和cm-1附近。50℃时，酰胺I带主导峰出现在cm-1附近，随着加热温度的升高，主导峰位置向高波数偏移；在℃时，主导峰位置偏移至cm-1，表明α-螺旋逐渐展开，并向β-折叠、β-转角和无规卷曲结构转变。
如图5所示，50℃时α-螺旋相对含量高达66.95%，β-折叠相对含量为14.27%；70℃时，α-螺旋相对含量显著降低（P＜0.05），β-折叠相对含量增加。研究表明α-螺旋含量的降低和β-折叠含量的增加是半透明类型蛋白凝胶的共同特征。
4.2热诱导凝胶过程中麻鸭肌原纤维蛋白色氨酸和酪氨酸残基微环境的变化拉曼光谱在cm-1（/cm-1）和cm-1处谱带相对强度（/cm-1）可用于表征色氨酸残基的微环境变化，即色氨酸残基从包埋的疏水环境暴露于极性环境中时，指代谱带相对强度会降低。由图6A可知，/cm-1及/cm-1总体均随着加热温度的升高呈下降趋势，说明掩埋于疏水微环境中的色氨酸残基从包埋态逐渐暴露于极性水溶剂中。热诱导温度由50℃升至60℃时，由于色氨酸残基环的伸缩振动，/cm-1明显降低，证明初始阶段麻鸭肌原纤维蛋白表面疏水微环境暴露于极性水溶液中，参与热诱导凝胶化过程。当加热温度达70℃时，/cm-1有所升高，表明加热到70℃有效暴露了蛋白的疏水基团。
cm-1和cm-1附近的双峰带是由酪氨酸费米共振引起的，二者的相对强度比值（/cm-1//cm-1）可用于监测酪氨酰残基附近的微环境变化。/cm-1//cm-1在0.7～1.0之间时，酪氨酸残基包埋在蛋白分子内部；当/cm-1//cm-1大于1时，酪氨酸残基暴露于蛋白表面。如图6B所示，随着加热温度的升高，/cm-1//cm-1逐渐减小。50℃时/cm-1//cm-1为1.17，大于1；℃时/cm-1//cm-1为0.，小于1，说明麻鸭肌原纤维蛋白凝胶化后酪氨酸残基从暴露态转变为包埋态，这是由蛋白表面疏水作用导致的。
4.3热诱导凝胶过程中麻鸭肌原纤维蛋白二硫键构象的变化拉曼光谱中二硫键谱带位于～cm-1处，其中位于cm-1处的谱带归属于含有胱氨酸残基的天然蛋白全扭曲构象。结果显示，随着加热温度的升高，全扭曲构象谱带相对强度逐渐减弱，80℃时cm-1峰几乎消失，可能是S－S拉伸振动减小所致。～cm-1和～cm-1处的谱带分别归属于二硫键扭式-扭式-反式和反式-扭式-反式构象。50℃时，二硫键的3种构象均存在，其中全扭曲构象峰相对强度最强，扭式-扭式-反式其次，反式-扭式-反式相对较弱。综上，二硫键的3种构象均随着温度的升高不同程度地减少，说明二硫键在热诱导凝胶过程中遭受破坏的同时，也伴随着3种构象间的相互转化。
4.4热诱导凝胶过程中麻鸭肌原纤维蛋白脂肪族C－H的伸缩振动变化cm-1附近出现的明显谱带是由－CH2－和－CH3的不对称性振动引起的。如图8所示，随着加热温度的升高，cm-1附近的特征峰向高波数方向迁移，50℃时位于cm-1处，而在℃时偏移至cm-1。本实验中随着加热温度的升高，cm-1处的特征峰强度呈先下降后上升的趋势。70℃时，峰强度明显增大，这可能是氢键和疏水相互作用导致的。因此，由以上结果可以推断，～cm-1区域内谱峰位置迁移和强度变化取决于脂肪族C－H基团的微环境变化，还可能与疏水相互作用有关。
5加热温度、麻鸭肌原纤维蛋白结构及其凝胶特性间的相关性
结果显示，加热温度与α-螺旋相对含量呈极显著负相关（r＝－0.，P＜0.01），而与无规卷曲相对含量呈极显著正相关（r＝0.，P＜0.01），其中α-螺旋与无规卷曲相对含量呈极显著负相关（r＝－0.，P＜0.01），说明随着加热温度的升高，肌原纤维蛋白发生变性、结构展开，二级结构发生改变，α-螺旋结构向β-折叠、β-转角及无规卷曲结构转化，且最终几乎全部转化为无规卷曲结构。表面疏水性与α-螺旋结构相对含量呈极显著负相关（r＝－0.，P＜0.01），说明蛋白解螺旋后，表面疏水性增强。由α-螺旋结构相对含量分别与/cm-1（r＝0.，P＜0.01）及/cm-1//cm-1（r＝0.，P＜0.05）呈极显著或显著正相关可知，随着蛋白二级结构展开，Icm－1降低，色氨酸残基逐渐暴露于极性环境，使得表面疏水性增强，酪氨酸残基变为包埋态。
麻鸭肌原纤维蛋白凝胶弹性与/cm-1（r＝0.，P＜0.05）及/cm-1//cm-1（r＝0.，P＜0.05）均呈显著正相关，表明加热诱导蛋白变性对凝胶质构产生了明显影响。凝胶保水性与凝胶黏性和硬度均呈显著正相关，且黏性与弹性呈显著正相关。由此可知，凝胶过程是一个蛋白变性和蛋白相互聚集形成三维网状结构的动态过程，凝胶质构的变化伴随着凝胶持水性的改变，蛋白结构决定着凝胶的特性且相互影响。
结论
在50～℃加热过程中，麻鸭肌原纤维蛋白结构展开，β-折叠相对含量升高，促进了凝胶的形成；在凝胶形成过程中，麻鸭肌原纤维蛋白疏水性氨基酸残基暴露，导致蛋白表面疏水性增强；70℃是麻鸭肌原纤维蛋白凝胶形成的较佳温度，此时α-螺旋相对含量降低，β-折叠、β-转角、无规卷曲相对含量升高，蛋白形成孔径均匀致密的三维网状凝胶结构，且保水性最高；随着加热温度的继续升高，肌纤维直径明显收缩，导致凝胶结构被破坏，蛋白质无规卷曲相对含量显著增加。
本文《加热温度对麻鸭肌原纤维蛋白结构与凝胶特性的影响》来源于《食品科学》年41卷13期61-68页，作者：王正雯，田宏伟，周富裕，张志芳，何俊，孙杨赢，曹锦轩，潘道东。DOI:10./spkx2---。点击下阅读原文即可查看文章相关信息。近期研究热点
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